Fase II: La activación de moléculas de pigmento reduce la concentración citoplasmática de GMPc

  

En la oscuridad, dos corrientes predominan en el fotorreceptor:

·        Una corriente de entrada de sodio que se limita al segmento externo del fotorreceptor y fluye por los canales regulados por GMPc y que tiende a despolarizar el receptor.

·        Una corriente de salida de iones potasio que fluye por canales no regulados y selectivos para este ión, que tiende a hiperpolarizar el receptor.

Pese a estos dos grandes flujos, el fotorreceptor puede mantener concentraciones  intracelulares estables de iones sodio y potasio gracias a la elevada densidad de bombas Na-K  que posee en su segmento interno, y que bombean iones sodio hacia el exterior e iones potasio  hacia el interior de la célula.

En la oscuridad, la concentración citoplasmática de GMPc es alta, lo que mantiene abiertos los canales regulados por él, y permite una corriente  de entrada estable, llamada corriente de la oscuridad.

Cuando el bastón se expone a la luz se produce un aumento de la negatividad del potencial de membrana del bastón, lo cual supone un estado de hiperpolarización. Esto es exactamente lo contrario a la disminución de la negatividad, proceso de despolarizaciòn, que se produce en casi todos los demás receptores sensoriales.

Pero ¿cómo produce hiperpolarización la activación de la rodopsina? La respuesta es, que cuando la rodopsina se descompone, disminuye la permeabilidad de la membrana  para los iones de sodio en el segmento externo del bastón. Esto provoca una hiperpolarización de toda la membrana del bastón de la siguiente forma:

El segmento interno del bastón  bombea continuamente sodio desde el interior del bastón hacia el exterior, por lo que crea un potencial negativo en el interior de toda la célula.

Sin embargo, el segmento externo del bastón, donde se localizan los discos fotorreceptores, es completamente distinto: aquí la membrana del bastón, en la oscuridad es muy permeable a los iones sodio. Por tanto, estos iones pasan de nuevo al interior del bastón y así neutralizan gran parte de la negatividad del interior de toda la c‚lula. As¡ pues, en condiciones de oscuridad, cuando el bastón no está excitado, hay un nivel reducido de electronegatividad en el interior de la membrana del bastón, que normalmente se encuentra en torno a -40 milivoltios en lugar de los más habituales -70 mV hallados en la mayoría de las células excitables.

En consecuencia, cuando la rodopsina del segmento externo del bastón se expone a la luz y comienza a descomponerse en opsina y retinal holo-trans, disminuye la permeabilidad de la membrana al sodio, disminuyendo la conductancia de sodio al interior del bastón, aunque los iones de sodio continúan siendo bombeados al exterior en el segmento interno. Así pues ahora salen del bastón más iones de sodio de los que entran de vuelta. Como son iones positivos, su pérdida del interior del bastón origina un aumento de la negatividad en el medio intracelular, y cuanto mayor sea la energía lumínica que incida sobre el bastón, mayor ser  esta electronegatividad, es decir, mayor ser  el grado de HIPERPOLARIZACIÓN.

El descenso de la permeabilidad de la membrana para el sodio viene regulado por el GMPcíclico que controla los flujos de iones, abriendo unas clases especiales de canales iónicos,  los canales iónicos regulados por GMPc, cuya actividad depende a su vez de otros factores:

La rodopsina activada, por acción de la luz, funciona como una enzima que activa muchas moléculas de transducina, una proteína G específica presente en su forma inactiva en las membranas de los discos y en la membrana celular del bastón.

La transducina activada intercambia guanosintrifosfato (GTP) por guanosindifosfato (GDP) activando moléculas de fosfodiesterasa.

La fosfodiesterasa activada es otra enzima que inmediatamente hidroliza muchísimas moléculas de guanosín monofosfato cíclico ( GMPc ), más de 10 elevado a 5 moléculas de GMPc por segundo; que pasa a 5’-GMP, disminuyendo así la concentración de GMPc asociado a los canales iónicos.